Ugljen-monoksid dehidrogenaza (akceptor)
| Ugljen-monoksid dehidrogenaza (akceptor) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.2.99.2 | ||||||||
| CAS broj | 64972-88-9 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Ugljen-monoksid dehidrogenaza (akceptor) (EC 1.2.99.2, anaerobna ugljen monoksidna dehidrogenaza, ugljen monoksidna oksigenaza, ugljen-monoksidna dehidrogenaza, ugljen-monoksid:(akceptor) oksidoreduktaza) je enzim sa sistematskim imenom karbon-monoksid:akceptor oksidoreduktaza.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju:
- CO +H2O + A CO2 + AH2
Ovaj enzim sadrži [Ni3Fe-4S] klaster i [4Fe-4S] klastere. On koristi mnoge elektronske akceptore, uključujući feredoksin, metil viologen, benzil viologen i flavine, a ne koristi piridinske nukleotide. Ovaj enzim formira deo membranskog multienzimskog kompleksa sa EC 1.12.99.6, hidrogenaza (akceptor), koji katalizuje sledeću reakciju:
- CO + H2O CO2 + H2.
Reference
- ↑ Bonam, D. and Ludden, P.W. (1987). „Purification and characterization of carbon monoxide dehydrogenase, a nickel, zinc, iron-sulfur protein, from Rhodospirillum rubrum”. J. Biol. Chem. 262: 2980-2987. PMID 3029096.
- ↑ Diekert, G. and Ritter, M. (1983). „Purification of the nickel protein carbon monoxide dehydrogenase of Clostridium thermoaceticum”. FEBS Lett. 151: 41-44. PMID 6687458.
- ↑ Drennan, C.L., Heo, J., Sintchak, M.D., Schreiter, E. and Ludden, P.W. (2001). „Life on carbon monoxide: X-ray structure of Rhodospirillum rubrum Ni-Fe-S carbon monoxide dehydrogenase”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98: 11973-11978. PMID 11593006.
- ↑ Dobbek, H., Svetlitchnyi, V., Gremer, L., Huber, R. and Meyer, O. (2001). „Crystal structure of a carbon monoxide dehydrogenase reveals a [Ni-4Fe-5S] cluster”. Science 293: 1281-1285. PMID 11509720.
Literatura
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.
Spoljašnje veze
- MeSH Carbon-monoxide+dehydrogenase+(acceptor)
- p
- r
- u
Aktivno mesto • Alosterna regulacija • Mesto vezivanja • Katalitički perfektan enzim • Koenzim • Kofaktor • Kooperativnost • EC broj • Enzimska kataliza • Inhibicija enzima • Enzimska kinetika • Lajnviver–Burk dijagram • Mihaelis–Mentenova kinetika • Spisak enzima
EC1 Oksidoreduktaze/spisak • EC2 Transferaze/spisak • EC3 Hidrolaze/spisak • EC4 Lijaze/spisak • EC5 Izomeraze/spisak • EC6 Ligaze/spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
